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Crucigrama biología molecular

Horizontales
conjunto de secuencias de RNA que se pueden unir a la RNA polimerasa para poder comenzar la transcripción. Son unos de los elementos más conservados del genoma.
Es un tipo de inhibición de la traducción por fosforilación. Si se fosforila el factor alfa de este factor, cuando eIF2B produce el cambio de GDP-GTP se queda irreversiblemente unido a él, perdiendo biodisponibilidad, imposibilitando su reciclaje y produciendo una parada en la traducción.
Son proteasas dependientes de calcio con dos subunidades, implicadas en procesos celulares como motilidad, adhesión y apoptosis. Estas enzimas pertenecen a la familia de las Cys-proteasas y desempeñan un papel clave en la degradación no lisosomal de proteínas, actuando sobre sustratos como reguladores transcripcionales, proteínas del citoesqueleto y canales iónicos. Las calpaínas están ampliamente expresadas en cerebro y médula espinal y participan en desórdenes neurodegenerativos.
Enzima que inicia la síntesis de las nuevas cadenas de DNA durante la replicación en eucariotas. Además de su actividad polimerasa, cuenta con subunidades con actividad primasa, permitiendo la síntesis de cebadores híbridos de RNA y DNA, conocidos como iDNA. Es esencial para comenzar tanto la cadena continua como la discontinua.
proteína en forma de hexámero con actividad helicasa, componente del primosoma y es reclutada por DnaA. Utiliza la energía proveniente de la hidrólisis del ATP para desenrollar las hebras del DNA en sentido 5’ -> 3’ sobre la cadena líder.
enzimas que se encargan del control del superenrollamiento del DNA durante la replicación. Rompen enlaces fosfodiéster para emplear la energía liberada en la formación de un enlace fosfodiéster pero produciendo un cambio en el superenrollamiento durante este proceso. Existen diversos tipos y todos ellos contribuyen al relajamiento del superenrollamiento para permitir la progresión de la horquilla replicativa. También se encuentran presentes en la transcripción.
corte en una de las cadenas del DNA de doble hélice que resulta en la pérdida de un enlace fosfodiéster y en la formación de dos fragmentos de DNA, generando dos nuevos extremos 3’-OH y 5’-fosfato. Por ello, se trata de uno de los sustratos posibles para las DNA polimerasas a partir del cual pueden comenzar a replicar el DNA.
estructura peculiar en forma de lazo que adopta el intrón después de la segunda reacción de transesterificación en el proceso de splicing. Esta estructura será eliminada mediante actividad enzimática y permitirá la degradación del intrón por acción de nucleasas, haciendo el splicing un proceso irreversible
parte del DNA en la que suceden la mayoría de interacciones específicas con proteínas y otras moléculas, ya que tiene más grupos aceptores.
proteína clave en la regulación de la transcripción en eucariotas que reconoce la caja TATA. Facilita el reclutamiento de diversas RNA polimerasas ya que forma parte de factores de transcripción como SL1, TFIIIB o TFIID. Ayuda a orientar el ensamblaje del resto de proteínas necesarias para iniciar la síntesis del RNA. Aquellos promotores que carecen de caja TATA son reconocidos igualmente pero esta proteína no juega un papel identificativo.
dominio de dimerización presente en algunos factores transcripcionales de eucariotas formado por dos proteínas con leucina en su parte exterior, con un residuo de leucina cada 7 aminoácidos. Estas leucinas pueden interaccionar con las leucinas de la proteína, ya que están dispuestas de manera que las leucinas estén unas enfrente de las otras.
es una molécula de RNA no codificante pequeña cuya función principal es la inhibición de la expresión génica. Se une al mRNA por complementariedad en el extremo 3’UTR de este, la complementariedad no es perfecta por lo que puede tener varias dianas. El resultado de la interacción puede dar lugar a cortes endonucleolíticos o represión de la traducción.
es un factor de elongación con función GTPasa capaz de reconocer y facilitar la asociación del tRNA para su transporte al sitio A del ribosoma. En su forma activada tiene GTP unido, lo cual permite unirse al tRNA y asociarse al ribosoma
Proteína con ATPasa que reconoce una proteína naciente o desplegada creando un entorno para que avance en su plegamiento de forma coordinada. Contiene un dominio con actividad ATPasa, dominio de unión de proteína y una región con tapa que atrapa a la proteína para evitar que se libere cuando avance en su plegamiento. Contiene Hsp40 pero no contiene GrpE.
principio fundamental que describe el flujo de información genética en los organismos. Establece que la información genética fluye de ADN a ARN y, posteriormente, a proteínas. Este proceso se lleva a cabo a través de tres etapas principales, la replicación, transcripción y traducción
centro activo del ribosoma por donde entra el aminoacil tRNA que aportará su correspondiente aminoácido al codón de mRNA en el proceso de traducción. Esta cavidad asegura la correcta interacción codón-anticodón antes de la formación del enlace peptídico.
Conformación del DNA que se encuentra densamente empaquetada y no presenta expresión génica. Puede ser constitutiva si se encuentra en este estado en todas las células o facultativa si depende del tipo de célula. En esta conformación las histonas presentan metilaciones y el DNA está poco acetilado. Se dice por tanto que en este estado la cromatina está inactiva.
Elemento de secuencia presente en el promotor de los genes Gal y que es reconocido por la proteína activadora GAL4. Esta secuencia actúa como potenciador, ya que cuando tiene GAL4 unida a la secuencia en presencia de galactosa se facilita la transcripción de los genes Gal.
Proteína de 76 aminoácidos, altamente conservada en eucariotas, cuya función principal es marcar otras proteínas para su degradación en el proteasoma mediante un proceso llamado ubicuitinación. Se une covalentemente a la proteína diana a través de un enlace isopeptídico, facilitando su reconocimiento por el proteasoma para ser degradada o modulada. También participa en la regulación del tráfico vesicular, la respuesta a estrés, la reparación de ADN y la apoptosis.
Verticales
maquinaria proteica compleja implicada en la replicación del DNA. Es el conjunto de proteínas que intervienen en el proceso replicativo pero no necesariamente todas simultáneamente, que permiten un correcto funcionamiento de procesos como la separación de las cadenas, la síntesis de las nuevas y la coordinación de todas las actividades implicadas. Algunos de los componentes principales son las helicasas, primasas, proteínas SSB, DNA polimerasas y topoisomerasas
proteína exonucleasa que interviene en la terminación ligada a la poliadenilación, en concreto con el modelo del torpedo. Esta es capaz de reconocer el extremo del RNA que la RNA polimerasa continúa sintetizando una vez se ha liberado el RNA y poliadenilado, e ir degradando ese extremo de RNA hasta llegar a la polimerasa y provocar su disociación.
DNA polimerasa identificada en la procariota Thermus aquaticus que es característica por ser termoestable. Su vida media a 95ºC es de 45 minutos y tiene una alta relevancia científica por su papel en la técnica de PCR. Su tasa de incorporación de nucleótidos es de aproximadamente 100nts/s a 70ºC y solo presenta actividad exonucleasa 5’-3’ (por lo que presenta una elevada tasa de errores).
Proteínas que ayudan a plegar las proteínas creando un entorno adecuado para facilitar el plegamiento, evitando interacciones inapropiadas y asegurando que la proteína avanza hacia su estructura nativa. Es una unión covalente y reversible, y no contiene información específica sobre el plegamiento correcto. Ellas no pliegan, pero ayudan al plegamiento.
proteínas participantes en la replicación encargadas de la estabilización de las regiones de cadena sencilla debidas a la separación del DNA por helicasas. No tienen actividad enzimática ni especificidad de secuencia, por lo que se unen a cualquier zona del DNA de forma cooperativa por delante de la DNA polimerasa. Varían estructuralmente entre virus y procariotas, siendo monómeros/dímeros, o tetrámeros, respectivamente.
gen que pertenece al operón lac y que codifica para la permeasa, un transportador de la lactosa presente en la membrana que permite el paso de este azúcar del exterior al interior. En conjunto con el resto de genes de lac se regula la utilización de la lactosa como fuente de carbono.
Regulación de la maquinaria de la traducción produciendo un efecto sobre todos los transcritos, es un mecanismo en respuesta al estado fisiológico de la célula, activando o bloqueando la traducción.
propiedad de la replicación por la cual cada una de las dos cadenas del DNA sirve como molde para la síntesis de una cadena complementaria a ella. El resultado son dos moléculas de DNA, cada una con una hebra parental y una hebra de nueva síntesis. Esta característica fue descubierta por Messelson y Stahl en 1958 gracias al uso de métodos isotópicos y centrifugación en gradiente de densidad con Escherichia coli.
Forma más habitual que adopta el DNA circular durante la replicación al producirse la separación de cadenas, observada cuando se generan las horquillas de replicación avanzando en direcciones opuestas desde el origen. Es una estructura que recuerda visualmente a una letra griega y se observó por primera vez en procariotas como Escherichia coli.
Complejo proteico con forma de barril localizado en el citosol y núcleo, encargado de degradar proteínas ubicuitinadas. El proteasoma garantiza un entorno aislado donde se lleva a cabo la proteólisis de proteínas mal plegadas, dañadas o con una vida media corta. Su actividad regula numerosos procesos celulares, como el ciclo celular, la respuesta al estrés y la degradación de proteínas defectuosas del retículo endoplasmático.
proteína hexamérica que interviene en la terminación de la transcripción en procariotas. tiene varios dominios, uno de unión al RNA y otro es una ATPasa. Reconoce al elemento Rut.
Proteína que se activa en presencia de AMPc y que es un activador transcripcional de procariotas. Está implicado en la regulación de la expresión de los genes de la glucosa. Su forma funcional es en forma de dímero e interacciona con el DNA mediante el dominio hélice-vuelta-hélice. Cuando hay AMPc presente en el medio, se une a esta proteína y provoca un cambio conformacional que permite la interacción de la proteína con el surco mayor del DNA.
científico estadounidense que junto a Francis Crick descubrió la estructura de la doble hélice del DNA y ambos recibieron el Premio Nobel de Medicina en 1962. En el artículo en el que describen esta estructura, también sugieren cómo se llevaría a cabo la replicación.